Proteiny jsou biologické polymery konstruované z aminokyselin spojených dohromady za vzniku peptidů. Tyto peptidové podjednotky se mohou spojit s jinými peptidy za vzniku složitějších struktur. Více typů chemických vazeb drží proteiny pohromadě a váže je na jiné molekuly. Podívejte se blíže na chemické vazby zodpovědný za strukturu bílkovin.
Primární struktura proteinu sestává z aminokyseliny připoutány k sobě. Aminokyseliny jsou spojeny peptidovými vazbami. Peptidová vazba je typ kovalentní vazby mezi karboxylovou skupinou jedné aminokyseliny a aminoskupinou jiné aminokyseliny. Aminokyseliny samotné jsou tvořeny atomy spojenými kovalentními vazbami.
Sekundární struktura popisuje trojrozměrné skládání nebo navíjení řetězce aminokyselin (např. Beta-skládaný list, alfa helix). Tento trojrozměrný tvar drží na svém místě Vodíkové vazby. Vodíková vazba je interakce dipól-dipól mezi atomem vodíku a elektronegativním atomem, jako je dusík nebo kyslík. Jeden polypeptidový řetězec může obsahovat více listových oblastí alfa-šroubovice a beta.
Každý alfa-helix je stabilizován vodíkovou vazbou mezi aminovou a karbonylovou skupinou na stejném polypeptidovém řetězci. List skládaný beta je stabilizován vodíkovými vazbami mezi aminovými skupinami jednoho polypeptidového řetězce a karbonylovými skupinami na druhém sousedním řetězci.
Zatímco sekundární struktura popisuje tvar řetězců aminokyselin v prostoru, terciární struktura je celkový tvar předpokládaný celou molekulou, který může obsahovat oblasti obou listů a cívky. Pokud se protein skládá z jednoho polypeptidového řetězce, terciární struktura je nejvyšší úroveň struktury. Vodíková vazba ovlivňuje terciární strukturu proteinu. Rovněž skupina R každé aminokyseliny může být buď hydrofobní nebo hydrofilní.
Některé proteiny jsou vyrobeny z podjednotek, ve kterých protein molekuly se spojí a vytvoří větší jednotku. Příkladem takového proteinu je hemoglobin. Kvartérní struktura popisuje, jak podjednotky zapadají do sebe a vytvářejí větší molekulu.