Aminokyseliny jsou typem organické kyseliny, která obsahuje jak karboxylovou skupinu (COOH), tak aminoskupinu (NH)2). Obecný vzorec pro aminokyselinu je uveden níže. Ačkoli je neutrálně nabitá struktura běžně psána, je nepřesná, protože kyselý COOH a bazický NH2 skupiny vzájemně reagují za vzniku vnitřní soli zvané zwitterion. Zwitterion nemá žádný čistý náboj; existuje jeden negativní (COO-) a jeden pozitivní (NH3+) nabít.
Z nich je 20 aminokyselin proteiny. I když existuje několik způsobů jejich kategorizace, jednou z nejčastějších je jejich seskupení podle povahy jejich postranních řetězců.
Je jich osm aminokyseliny s nepolárními postranními řetězci. Glycin, alanin a prolin mají malé nepolární postranní řetězce a všechny jsou slabě hydrofobní. Fenylalanin, valin, leucin, isoleucin a methionin mají větší postranní řetězce a jsou silně hydrofobní.
Existuje také osm aminokyselin s polárními, nenabitými postranními řetězci. Serin a threonin mají hydroxylové skupiny. Asparagin a glutamin mají amidové skupiny. Histidin a tryptofan mají heterocyklické aromatické aminové postranní řetězce. Cystein má sulfhydrylovou skupinu. Tyrosin má fenolový postranní řetězec. Sulfhydrylová skupina cysteinu, fenolová hydroxylová skupina tyrosinu a imidazolová skupina histidinu vykazují určitý stupeň ionizace závislé na pH.
Existují čtyři aminokyseliny s nabitými postranními řetězci. Kyselina asparagová a kyselina glutamová mají na svých postranních řetězcích karboxylové skupiny. Každá kyselina je plně ionizována při pH 7,4. Arginin a lysin mají postranní řetězce s aminoskupinami. Jejich boční řetězce jsou plně protonovány při pH 7,4.